文章标题：中华稻蝗谷胱甘肽S-转移酶的分离纯化

文章作者：郭艳琼1,2，吴海花1，宣涛1，张建珍1，郭亚平1，马恩波1**
关 键 词：谷胱甘肽硫转移酶，中华稻蝗，纯化，亲和层析
文章摘要：

      采用硫酸铵沉淀法和GSH-agarose亲和层析法，对中华稻蝗Oxya chinensis（Thunberg）5龄若虫谷胱甘肽S-转移酶（glutathione S-transferases，GSTs）进行了分离纯化。结果表明：经硫酸铵沉淀，饱和度在60％~80％下沉淀中GSTs比活力较高，饱和度90％时比活力达到最高，为0.3046 μmol/min/mg protein，纯化倍数为1.82。进一步经GSH-agarose亲和层析纯化后，比活力最高达到8.5185 μmol/min/mg protein，纯化倍数为50.88。经SDS-PAGE电泳检测，呈现单一的条带，亚基的分子量约为25.4 ku。此组分的纯化成功为进一步研究中华稻蝗谷胱甘肽S-转移酶的酶学性质、结构特点和作用原理提供了基础资料。