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利用噬菌体展示技术筛选Cry2Ab毒素受体表位的方法
Using phage display to map the binding epitope of the Bacillus thuringiensis Cry2Ab toxin
齐佳,刘晨曦,吴孔明**
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DOI:
作者单位:中国农业科学院植物保护研究所植物病虫害生物学国家重点实验室北京100193
中文关键词:噬菌体展示,表位筛选,Cry2A
英文关键词:phage display,epitope mapping,Cry2Ab
中文摘要:苏云金芽孢杆菌(Bacillus thuringiensisBt)生的内毒具有杀活性Cry2Ab素作为 Bt棉花活性蛋白其在靶标昆虫体内受体及作用尚不清楚研究噬菌体展(phage display)方法,经 4吸附 洗脱扩繁筛选并对阳性克隆携带外源 DNA片段进行序列测定后得到 2段能够活化 Cry2Ab相互作用的多肽序列酶联免疫结(ELISA)进一步证明,2肽序列活化 Cry2Ab具有特异性结果表明,该方法能够噬菌体随肽库高效捕获亲序列筛选到活化 Cry2Ab具有高亲的多该序列可以模拟 Cry2Ab素的受体表位,为进一步研究 Cry2Ab素作用机制奠定基础今后田间抗性基因频率检测以及毒受体作用机制研究提供更有力技术支持
英文摘要:The insecticidal Cry toxins produced by Bacillus thuringiensisare highly specific to different insects Various proteinssuch as cadherinaminopeptidase-N (APN ) and alkaline phosphatase (ALP ) are characterized as potential Cry-receptors Howeverlittle is known about the mode of Cry2Ab actionsuch as its receptors and binding sites We used phage display to characterize the binding epitope of the Cry2Ab toxinin vitro A two peptide sequence was identified after four-rounds of screening ELISA analysis showed that activated Cry2Ab toxin could bind these two peptides with highaffinity The results indicate that employing this method can efficiently screen out target peptides with high affinity andspecificityThe method also provides a valuable platform to discover the mode of other Bt toxins
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